Примерное время на чтение статьи: 22 минуты

АМИНОКИСЛОТЫ (АМК или А_к)

Аминокислоты представляют собой мономеры белков, которые являются биологическими полимерами. В них аминокарбоновые кислоты соединяются пептидными связями. Известны некоторые непериодические полимеры, в состав которых входит всего 3−8 АМК, но практически в каждом органическом соединении содержится примерно до 500 элементов.

Структура аминокислот.

Основными элементами, из которых состоит АМК, являются: углерод, водород, кислород, азот. Существуют некоторые соединения, в формулу которых входят и другие химические компоненты. В структуру мономеров одновременно входят: карбоксильные группы—COOH и аминогруппы—NН₂.

Молекула аминокислоты состоит из двух частей. Одна из частей одинакова у всех аминокислот, входящих в состав белков. Эта общая часть содержит аминогруппу (–NH₂) и карбоксильную группу (–COOH), присоединенные к одному и тому же атому углерода. Такие аминокислоты, в которых аминогруппа присоединена к тому же атому углерода (α-атому, согласно номенклатуре карбоновых кислот), что и карбоксильная группа, называются α-аминокислотами.

Та часть молекулы аминокислоты, которая изображена в формуле в виде буквы R, называется боковым радикалом. Боковой радикал у различных аминокислот имеет разную структуру. В качестве структурных элементов (мономеров) в составе белков обнаруживаются 20 различных аминокислот (см. таблицу), таким образом, в белках встречаются 20 различных по структуре боковых цепей. Как видно из таблицы, самым простым боковым радикалом является атом водорода (аминокислота глицин).

Из имеющихся 500 видов АМК, встречающихся в природе, существует 20 типов аминокислот, которые являются мономерами белка. Простейшее строение молекулы аминокислоты получается в результате соединения карбоксила и аминогруппы с атомом углерода и радикалом водорода. От девятнадцати мономеров белка строением отличается аминокислота пролин, в которой углерод связан как с водородом, так и с аминогруппой, поэтому молекула имеет циклическую форму. Остальные аминокислоты обладают асимметричным атомом углерода, с которым соединены четыре разные группы, замещающие друг друга.

В природе существуют две формы изомерных соединений L и D. Исключением считается глицин, структурная конфигурация которого отличается отсутствием α-углерода, а в качестве радикала присутствует только водород. В течение длительного времени чистые L- и D-изомеры могут преобразовываться друг в друга. Этот процесс носит название рацемизации. При конкретной температуре в присутствии катализатора превращение любой L-аминокислоты протекает с определенной скоростью. Это свойство используется для определения возраста людей и животных. Например, в эмали зубов находится белковое вещество дентин, в котором со скоростью 0,01% L-аспартат переходит в D-изомер. Когда зубы начинают только формироваться, то в эмали присутствует только L-аминокислота, поэтому через некоторое время, посчитав процент D-изомеров, можно узнать возраст человека. Все 20 видов АМК, которые являются моно-мерами в биологических полимерах белках, различаются по структуре, размерам и химическим свойствам радикалов, связанных с атомом углерода. В отличие от растений, где синтезируются все типы аминокислот, в организме человека и животных насчитывается всего два вида. К ним относятся:

• Заменимые аминокислоты — поддаются синтезированию.
• Незаменимые — синтезу не подвергаются.

Второй тип АМК попадает в организм человека вместе с пищей. Кроме того, белки могут быть полноценными и неполноценными, в зависимости от состава мономеров. В первом виде органических соединений наблюдается полный комплект аминокислот, а во втором — некоторые компоненты отсутствуют. Простые биологические полимеры состоят только из АМК, а в сложных еще присутствует простетическая группа, которая не относится к аминокислотам. В такую группу могут входить:

• металлопротеины,
• гликопротеины,
• липопротеины,
• нуклеотиды.

Классификация аминокислот.

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксилов, аминокислоты бывают:

• Нейтральными, имеющими по одной амино- и карбоксильной группе.
• Основными, в состав которых входит несколько аминогрупп.
• Кислыми, которые обладают несколькими карбоксильными группами.

По химической структуре радикалов АМК делятся на четыре класса :

• неполярные;
• полярные;
• отрицательно заряженные;
• положительно заряженные.

Неполярные аминокислоты разделяются на:

• алифатические (аланин, лейцин, валин),
• ароматические (фенилаланин, триптофан),
• серосодержащие (метионин).

К полярным АМК относятся:

• оксиаминокислоты (серин, треонин),
• амидная группа (глутамин, аспарагин),
• глицин.

К отрицательно заряженным соединениям относятся кислоты:

• аспарагиновая,
• глутаминовая.

К положительно заряженным органическим соединениям относятся:

• лизин,
• гистидин,
• аргинин.

Аминокислоты относятся к гетерофункциональным соединениям, т.е. вещества, проявляющим свойства двух классов соединений. В неорганической химии такие соединения называют амфотерными.

Физические свойства аминокислот.

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений.

Способы получения.

Важнейшими способами полу­чения аминокислот являются: 1. Аммонолиз а-галогенкарбоновых кислот

2. Получение из непредельных кислот

При взаимодействии α,β-ненасыщенных кислот с аммиаком образуются β-аминокислоты;

3. Гидролиз белков: Белок + Н₂О → смесь аминокислот

Для лучшего усвоения изучаемого материалда посмотрите видео-урок , перейдя по ссылке: https://yandex.ru/video/preview/457424475921101026

Химические свойства аминокислот.

Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух проти-воположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-аминокислоты являются амфотерными электролитами. Имея как минимум две диссоциирующие и противоположно заряженные группировки, аминокислоты в растворах с нейтральным значением рН практически всегда находятся в виде биполярных ионов, в которых противоположные заряды пространственно разделены, например ⁺H₃N—CH₂—CH₂—COO⁻. Амфотерность аминокислот обуславливает их характерные свойства.

1. Кислотные свойства аминокислот проявляются по карбоксильной группе в их способности взаимодействовать, например, с щелочами:

или вступать в реакцию этерификации со спиртами с образованием сложных эфиров:

2. Основные свойства аминокислот проявляются по аминогруппе в их способности взаимодействовать с кислотами, образуя комплексные ионы по донорно-акцепторному механизму:

3. Амфотерность аминокислот проявляется также в их способности  образовывать в растворе в результате диссоциации биполярный ион —  внутреннюю соль, а самое главное, за счет амфотерности аминокислоты могут вступать друг с другом в реакции поликонденсации. образуя полипептиды и белки:

Для лучшего усвоения изучаемого материалда посмотрите видео-урок , перейдя по ссылке:https://yandex.ru/video/preview/11064571068883693526

Для закрепления изученного материала перейдите по ссылке: https://learningapps.org/watch?v=pjq26k16t23 и выполните задания.

Медико – биологическое значение аминокислот.

Аминокислоты играют важную роль в работе мозга и нервной системы человека. Их малое количество в клетках центральной нервной системы приводит к депрессивному состоянию, бессоннице и усталости. Для предотвращения такой патологии особенно подходят: глицин; триптофан; треанин. Глицин в основном поступает в организм с пищей, но частично может синтезироваться в организме. Он считается важным элементом для клеток головного мозга, так как улучшает обмен веществ и укреп-ляет стенки кровеносных сосудов. Нехватка этого вида АМК приводит к эмоциональному напряжению и повышает артериальное давление. На нервную систему благотворно влияет триптофан, который в организме трансформируется в серотонин — «гормон радости». Но особый интерес представляет танин, так как между ним и предыдущими видами есть некоторые отличия. Кроме того, что этот мономер активизирует работу головного мозга, он не оказывает никакого отрицательного влияния на нервную систему. Серосодержащий метионин принимает участие в выработке холина, адреналина и креатина. Он способствует формированию фосфолипидов, которые являются основными компонентами клеточных оболочек печени. Органическое соединение карнитин держит отвечает за общую работоспособность всего организма, особенно у людей пенсионного возраста. Во время интенсивных занятий спортом он обес-печивает снижение веса за счет уменьшения содержания жиров в мышечных тканях. Карнитин обеспечивает органы тела энергией, значительно повышая выносливость организма к физическим нагрузкам. Появление любого заболевания указывает на то, что в организме нарушен дисбаланс аминокислот. Смеси аминокислот, а также индивидуальные ами­нокислоты применяют в медицине для парэнтерального питания больных с заболеваниями пищеварительных и других органов, при нарушениях обмена веществ и др.

γ-Аминомасляная кислота (ГАМК) под названием аминалон применяется как лекарственное средство при ле­чении психиатрических заболеваний; является медиато­ром в центральной нервной системе, влияет на процессы мышления. Гамма-аминомасляная кислота в организме позвоночных образуется в центральной нервной системе из  L-глутаминовой кислоты. В нервной системе γ-аминомасляная кислота выполняет функцию ингибирующего медиатора центральной нервной системы. При выбросе ГАМК в синаптическую щель происходит активация ионных каналов  ГАМК_А и ГАМК_С— рецепторов, приводящая к ингибированию нервного импульса.  Лиганды рецепторов  рассматриваются как потенциальные средства для лечения различных расстройств психики и центральной нервной системы, к которым относятся болезни  Паркинсона и Альцгеймера, расстройства сна, эпилепсия. Под влиянием ГАМК активируются энергетические процессы мозга, повышается дыхательная активность тканей, улучшается утилизация мозгом глюкозы, улучшается кровоснабжение. В экстремальных условиях при большом недостатке энергии ГАМК  окисляется в мозге бескислородным путём, при этом выделяется много энергии и нормализуется содержание гистамина и серотонина в мозге. ГАМК обнаружена в  бета-клетках поджелудочной железы в концентрациях, сопоставимых с таковыми в ЦНС. Секреция ГАМК в бета-клетках происходит совместно с секрецией  инсулина. ГАМК опосредованно ингибирует секрецию  глюкагона, связанную с повышением концентрации глюкозы в крови. ГАМК в виде пищевых добавок применяется при умственной отсталости, после инсульта и травм мозга, для лечения энцефалопатии и ДЦП.

Парааминобензойная кислота (ПАБК) — 4-Аминобензойная кислота или пара-аминобензойная кислота — циклическая аминокислота, производное бензойной кислоты, широко распространена в природе. В твёрдой фазе — бесцветные кристаллы. Природная, синтезируемая дрожжами, некоторыми бактериями и растениями, или синтетическая, — используется для синтеза лекарственных соединений (например, новокаина, анестезина и др.), для защиты от повреждающего действия ультрафиолета, в зарубежной медицине — в качестве пищевых добавок, будучи включенной в группу витаминов группы В, в диагностических тестах при исследовании состояния желудочно-кишечного тракта.

Парааминобензойная кислота или витамин В₁₀, Н₁, ПАБК, РАВА – витаминоподобное соединение, производное бензойной кислоты, оказывающее мощное антиоксидантное действие на организм человека. Наименование вещества произошло от двух слов – «пан» – всюду, «гами» – семя, что указывает на широкое распространение нутриента в природе, например, в семенах растений. Соединение стимулирует рост лакто – и бифидобактерий, обладает противовирусными свойствами, применяется для изготовления новокаина. Бактериальный витамин Н₁ защищает кожу от пагубного воздействия солнечных лучей, улучшает состояние волос, поэтому производители добавляют средство в состав бальзамов-ополаскивателей, кремов для тела, шампуней, мазей против ожогов, лосьонов для загара, кондиционеров. 4-аминобензойная кислота представляет собой порошок белого цвета, имеет кристаллическую структуру, хорошо растворяется в спирте, эфире, плохо – в воде. ПАБК стойка к воздействию высоких температур, не разрушается при кипении (температура плавления достигает 187 градусов), чувствительна к свету. Структурная формула соединения – C₇H₇NO₂.

Н₁ препятствует преждевременному старению, появлению морщин. Участвует в обмене белков (ДНК и РНК), синтезировании пиримидинов, пуринов, выработке меланина. Способствует росту мышечной ткани. Участвует в обеспечении нормального пищеварения. Укрепляет иммунитет, стимулирует синтез интерферона, повышая устойчивость организма к возбудителям инфекций. Защищает печень от цирроза. Необходим для замены структур клеток, тканей, поддержания здоровья мужчин (препятствует появлению болезни Пейрони). Нормализует жировой обмен, со-держание холестерина в крови, предотвращая появление атеросклероза. Препятствует развитию похмелья. Улучшает кроветворение (снабжает кровь кислородом, участвует в производстве эритроцитов), снижает риск развития анемии, образования тромбов, инсультов. Защищает кожу от УФ-лучей, повышает ее тонус и упругость, устраняет гиперпигментацию, обеспечивает формирование ровного загара. Препятствует выпадению волос, поддерживает их естественную окраску, предохраняет от раннего поседения. Улучшает восстановление тканей после травм, рост у детей, подростков, выработку женского молока при лактации. Стимулирует размножение полезной микрофлоры в кишечнике. Помимо этого, парааминобензойная кислота повышает эффективность витаминов группы В (В₅, В₉) и С.

Ароматические аминокислоты используют в синтезе таких известных лекарственных средств, как анестезин, новокаин и др.

Белый кристаллический порошок без запаха, слабогорького вкуса; вызывает на языке чувство онемения. Местноанестезирующее. Уменьшает проницаемость клеточной мембраны для ионов Na⁺, вытесняет Ca²⁺ из рецепторов, расположенных на внутренней поверхности мембраны, блокирует возникновение и проведение нервных импульсов.

Новокаин оказывает местное анестезирующее средство с умеренной анестезирующей активностью и большой широтой терапевтического действия. Являясь слабым основанием блокирует Na⁺-каналы и препятствует генерации импульсов в окончаниях чувствительных нервов и проведению импульсов по нервным волокнам. Подавляет проведение не только болевых, но и импульсов другой модальности. При всасывании и непосредственном сосудистом введении в ток крови снижает возбудимость периферических холинергических систем, устраняет спазм гладкой мускулатуры, уменьшает возбудимость миокарда и моторных зон коры головного мозга. При внутривенном введении оказывает анальгезирующее, противошоковое, гипотензивное и антиаритмическое действие, в больших дозах может нарушать нервно-мышечную проводимость.

БЕЛКИ (протеины).

Белки — природные высокомолекулярные соедине­ния (биополимеры), макромолекулы которых состо­ят из остатков α-аминокислот, соединенных пептид­ными связями —СО—NН—.

Уровни организации белковых молекул.

Существуют 4 уровня структурной организации бел­ковых молекул.

1. Первичная структура

Под первичной структурой белков понимают после­дователь-ность аминокислотных остатков в полипептиднои цепи. Условно считают, что к белкам относятся полипеп­тиды, содержащие в полипептидной цепи более 50 ами­нокислотных остатков и имеющие молекулярную массу от 5000 до нескольких миллионов.

Соединения с меньшим числом аминокислотных ос­татков называются пептидами. Они делятся на олиго­пептиды (от 2 до 10 остат-ков) и полипептиды (от 10 до 50 остатков).Первичная структура белков и пептидов может быть выражена следующим образом:

Любая полипептидная цепь на одном конце содержит груп­пу —NН₂  N-конец), а на дру­гом конце группу —СООН (С- конец).

2. Вторичная структура. В результате образования внутримолекулярных во­дородных связей между атомами водорода аминогрупп и атомами кислорода карбонильных групп полипептидные цепи многих белков скручиваются в спи­раль. На один виток спирали приходится 3,6 остатка ами­нокислот.При образовании спирали радикалы аминокислотных остатков располагаются снаружи, что обусловливает воз­можность образования третичной структуры белка.

3. Третичная структура. Третичная структура определяет конфигурацию мак­ромолекулы белка и представляет собой пространс-твен­ную упаковку спирали (глобулу), которая стабилизиру­ется связями различного типа между отдельными участ­ками полипеп-тидных цепей.

Такими связями являются:

—дисульфидные —S—S—, возникающие между серoсодержащими аминокислотными звеньями; —сложноэфирные —С—О—, образующиеся в результате взаимодействия карбоксильной группы в радика­лах дикарбоновых кислот и гидроксильной группы в ра­дикалах гидроксиаминокислот; —солевые мостики между протонированной амино­группой и ионизированной карбоксильной группой, ко­торые содержатся в радикалах диамино- и дикарбоно­вых кислот: —NН₃⁺ ООС—.

Важную роль в образовании третичной структуры бел­ков, находящихся в водной среде, играют гидрофильно­гидрофобные взаимо-действия. В молекулах белков боль­шая часть гидрофобных (неполярных и малополярных) радикалов скрыта внутри глобулы, а гидрофильные (по­лярные) радикалы располагаются на ее поверхности в гидратированном состоянии. Третичная структура во многом обусловлива­ет биологические функции белка.

Четвертичная структура. Для некоторых белков характерно образование ассо­циатов из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет определенную первичную, вторичную и третичную структуру.

Полипептидные цепи (субъединицы) в четвертичной структуре не связаны ковалентно. Между ними существу­ют водородные, ионные, гидрофобные и другие связи.

Например: белок крови — гемоглобин — сложный белок (протеид), макромолекула которого состоит из че­тырех полипептидных цепей, соединенных с четырьмя небелковыми образованиями — гемами. В каждом геме содержится один атом железа, который может присоединять одну молекулу кислорода. Эмпирическая форму­ла гемоглобина человека:

Физические свойства.

Природные белки отличаются разнообразием своих физических свойств. При обычных условиях различные белки находятся либо в твердом, либо в жидком агрегат­ном состоянии. Существуют растворимые и нерастворимые в воде белки. В растворах белки обла-дают многими свойствами коллоидных растворов: они способны при изменении тем­пературы переходить из жидкого состояния в желеоб­разное (гель). (Примером такого перехода является обра­зование студня из крепких мясных или рыбных бульо­нов при ох-лаждении.) Белки не имеют температур плавления и температур кипения, так как большинство из них при нагревании сворачи-вается. Разнообразие физических свойств белков — одна из причин чрезвычайного разнообразия их биологических функций.

Химические свойства.

Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содер­жит на одном конце группу —NН₂, а на другом конце — группу —СООН. Большее или меньшее число таких групп содержится также в радикалах диами-но- и дикарбоно­вых кислот. Поэтому свойства белков во многом похожи на свойства аминокислот. Однако белки обладают и спе­цифическими физико-химическими свойствами.

1. Гидролиз белков.

Переваривание белков пищи в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых мо­лекул. В лабораторных условиях и в промышленности про­водится кислотный гидролиз. В любом случае в ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:

2.Обратимое осаждение (высаливание). Белки способны осаждаться из растворов под действи­ем таких веществ, как этиловый спирт, ацетон, соли Na⁺, К⁺, NН₄⁺ и др. Свойства белков при таком осаждении не меняются, поэтому при добавлении воды белки снова могут переходить в раствор.

3. Необратимое осаждение (денатурация, сверты­вание). При действии таких реагентов, как соли тяжелых металлов (Нg²⁺, Рb²⁺, Сu²⁺ и др.), концентрированные кислоты и щелочи, а также при нагревании, облучении УФ- и γ-лучами происходит разрушение (полное или частичное) вторичной и третичной струк­туры белка и изменение его природных (нативных) свойств. Пример тепловой денатурации — свертывание яич­ного белка альбумина при варке яиц.

4. Качественные (цветные) реакции на аминокислоты и белки

Качественные цветные реакции можно подразделить на два типа: универсальные и специфические. К универсальным реакциям относятся те, которые дают окрашивание в присутствии любых белков. Специфические реакции доказывают наличие какой-то определенной аминокислоты. Все качественные реакции можно наблюдать на примере раствора яичного белка, представляющего собой многокомпонентную смесь аминокислот:

Универсальные цветные реакции. 1. Биуретовая реакция —  универсальная реакция на все белки и пептиды, так как является реакцией на пептидную связь. Пред-ставляет собой взаимодействие щелочного раствора биурета ((H₂NC(O))₂NH с раствором сульфата меди в присутствии гидро-ксида натрия (реактив Фелинга). 

В реакцию, подобную биуретовой, вступают многие вещества, содержащие в молекуле не менее двух амидных группировок, амиды и имиды аминокислот и некоторые другие соединения. Продукты реакции в этом случае имеют фиолетовую или синюю окраску.

В условиях биуретовой реакции белки дают фиолетовую окраску, что используется для их качественного и количественного анали-за. Биуретовая реакция обусловлена присутствием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сульфатом меди (ІІ) окрашенные солеобразные комплексы меди. 

2. Нингидриновая реакция — цветная реакция на α-аминокислоты, которую осуществляют нагреванием последних в избытке щелоч-ного раствора нингидрина гидрата 1,2,3-индантриона). 

Образующееся в результате реакции соединение  дикетогидринимин имеет фиолетово-синюю окраску. Данную реакцию используют для колориметрического количественного определения α-аминокислот. 

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ.

1. Ксантопротеиновая реакция — является специфической реакцией и используется для обнаружения α-аминокислот, содержащих в радикале ароматический цикл, например фенилаланина. Для ее осуществления к раствору белка прибавляют концентрированную азотную кислоту HNO₃ до тех пор, пока не прекратится образование осадка, который при нагревании окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматических колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана). При добавлении к охлажденной жидкости избытка щелочи появляется оранжевое окрашивание, обусловленное образованием солей нитроновых кислот.

2. Реакция Фоля (цистеиновая реакция) на серосодержащие аминокислоты (цистеин, метионин) — взаимодействие раствора яичного белка с 30% раствором NaOH и 5% раствором уксусно-кислого свинца — Pb(CH₃COO)₂. При длительном нагревании жид-кость буреет, выпадает черный осадок сульфида свинца. 

Биологические функции белков.

Функционирование белков лежит в основе важней­ших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ, мышечное сокра-щение, нервная про­водимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов — высокоспецифических ка­тализаторов биохимических реакций, являющихся бел­ками. Основу костной и соединительной тканей составляют структурные белки (например, коллаген). Работа мышц человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной сис­темы (например, актин, миозин).

Важную группу составляют регуляторные белки, конт­ролирующие биосинтез белков и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также белки-гормоны, которые секретируются эндокринными железами (напри­мер, инсулин, который регулирует содержа-ние глюкозы в крови).

В активном транспорте ионов, липидов, углеводов и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки. К последним относятся также ге­моглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кисло­рода. Защитные системы организма формиру-ются защит­ными белками, к которым относятся иммуноглобулины. По составу белки делят на простые (протеины), со­стоящие только из аминокислотных остатков, и слож­ные (протеиды). Сложные могут включать ионы метал­лов (металлопротеиды), представлять со-бой прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновы­ми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфор-ной кислоты (фосфопротеи­ды), углевода (гликопротеины) и т. д. Все эти сложные белки выполняют в организме важнейшие биологичес­кие функции.

Для лучшего усвоения изучаемого материала посмотрите видео-урок, перейдя по ссылке: https://yandex.ru/video/preview/15528613423721806016

ГЕТЕРОЦИКЛЫ.

Теобромин — в медицине препарат теобромин применяется для лечения бронхолёгочных заболеваний. Используется двойная соль теобромина с салициловокислым натрием, известная под названием диуретин. В терапевтических дозах теобромин вызывает возбуждение сердечной мышцы и увеличивает количество мочи путём раздражения почечного эпителия. В настоящее время теобромин применяется в зубных пастах для обеспечения реминерализации эмали. Он увеличивает твёрдость эмали, что, теоретически, увеличивает устойчивость в отношении кариеса.

Кофеи́н ( матеин, теин, гуаранин) — бесцветные или белые горькие кристаллы. Является психоактивным веществом, содержится в кофе, чае, мате, входит в состав энергетиков  и многих прохладительных напитков. Также входит в состав аптечных препаратов. Кофеин содержится в растениях:  кофе, чайных листьях, бобах какао, гуарана и некоторых других. Он синтезируется растениями для защиты от насекомых, поедающих листья, стебли и зёрна, а также для поощрения  опылителей.У животных и человека кофеин стимулирует ЦНС, усиливает сердечную деятельность, ускоряет пульс, вызывает расширение кровеносных сосудов (преимущественно сосудов скелетных мышц, головного мозга (сужает просвет мозговых артерий), сердца, почек), усиливает мочеотделение, снижает агрегацию тромбоцитов (однако в некоторых случаях отмечаются противоположные эффекты). В медицине кофеин применяется в составе средств от головной боли, при мигрени, как стимулятор дыхания и сердечной деятельности при простудных заболеваниях, для повышения умственной и физической работоспособности, для устранения сонливости.

Теофиллин — психоактивное вещество, метилксантил, лекарство, использующееся при терапии респираторных заболеваний, таких как хроническая обструктивная болезнь лёгких и астма. Структурно и фармакологически похож на теобромин и кофеин. Небольшое количество теофиллина производится в печени, как продукт метаболизма в ней кофеина.

Нитрофура́л — распространенный синоним — фурацили́н — представляет собой мелкокристаллический порошок жёлтого или жёлто-зелёного цвета горького вкуса. Очень мало растворим в воде (при нагревании растворимость повышается), мало растворим в спирте, растворим в щелочах, практически нерастворим в эфире, антисептическое средство местного действия. Обла- дает противомикробным действием. Используется как жидкость для промывания и очищения ран, благодаря своим антисептическим свойствам замедляет или останавливает рост микробной флоры. В некоторых европейских странах, а также в Северной Америке, это средство считается устаревшим и не применяется для лечения людей. Тем не менее оно до сих пор находит приме-нение в ветеринарии.

Феназо́н — лекарственное средство антипирин оказывает болеутоляющее, жаропонижающее и в какой-то степени противовоспалительное действие. Препараты этой группы уменьшают проницаемость капилляров и препятствуют развитию воспалительной реакции. При местном применении антипирина отмечается некоторое кровоостанавливающее действие. Применяют антипирин при невралгиях, простудных заболеваниях. Это бесцветные кристаллы или белый кристаллический порошок без запаха, слабогорького вкуса. Очень легко растворим в воде (1:1), легко — в спирте.

Амидопирин — белые кристаллы или белый кристаллический порошок без запаха, слабогорького вкуса. Медленно растворим в воде (1:20), растворим в спирте, очень легко растворим в хлороформе. Оказывает жаропонижающее, болеутоляющее и противовоспалительное действие. По фармакологическим свойствам амидопирин близок к антипирину, но активнее его. Применяют при головной боли, невралгиях, артритах, миозитах, хорее, иногда при остром суставном ревматизме.

Анальгин — белый или белый с едва заметным желтоватым оттенком крупноигольчатый, кристаллический порошок без запаха. В присутствии влаги быстро разлагается. Водные растворы при стоянии желтеют. Легко растворим в воде (1: 1,5), трудно — в спирте, нерастворим в эфире, хлороформе и ацетоне. Применяют анальгин при болях различного происхождения (головная боль, невралгия, радикулиты, миозиты), лихорадочных состояниях, гриппе, ревматизме.

Бендазол, дибазол — устаревшее лекарственное средство вазодилатирующего и иммуностимулирующего действия, а также сосудорасширяющее и спазмолитическое действие. При острых инфекциях препарат не оказывает лечебного действия, но действует профилактически.

Барбитураты— группа лекарственных средств, производных барбитуровой кислоты, оказывающих угнетающее влияние на ЦНС. В зависимости от дозы их эффект может варьироваться от состояния лёгкого успокоения до наркоза. Ранее барбитураты широко назначались  в качестве успокаивающих и снотворных средств. В медицинскую практику барбитураты впервые были введены в 1903 году, когда барбитал получил рыночное название «веронал». Вскоре препарат стал часто использоваться в качестве успокоительного и в качестве первого  снотворного средства. Использование барбитуратов в медицине активно происходило до 1960-х годов, но заметно снизилось в последующие годы. Взлёт и падение использования барбитуратов имело несколько причин. Среди множества недугов, познанных человечеством в двадцатом веке, бессонница и тревожное состояние были наиболее частыми. Поэтому данный лекарственный препарат имел огромную популярность и объясняло их преобладание на рынке. Однако при длительном применении они вызывали  привыкание и лекарственную зависимость, что привело к постепенному отказу от их назначения в пользу более безопасных бензодиазепинов. Всего было синтезировано более 2500 барбитуратов. Около 50 препаратов имелось в коммерческой продаже. В настоящее время в продаже остались около десяти.

Название	R1	R2
Барбитуровая кислота	-H	-H
Аллобарбитал	-CH2-CH=CH2	-CH2-CH=CH2
Амобарбитал	-C2H5	-(CH2)2-CH(CH3)2
Барбитал	-C2H5	-C2H5
Бутабарбитал	-C2H5	-CH(CH3)-C2H5
Буталбитал	-CH2-CH=CH2	-CH2-CH(CH3)2
Циклобарбитал	-C2H5	-C6H9 (Циклогексенил-1)
Гептабарбитал	-C2H5	-C7H11 (Циклогептенил-1)
Пентобарбитал	-C2H5	-CH(CH3)-C3H7
Фенобарбитал	-C2H5	-C6H5 (Phenyl)
Секобарбитал	-CH2-CH=CH2	-CH(CH3)-C3H7
Тиалбарбитал	-CH2-CH=CH2	-C6H9 (Циклогексенил-1)
Тиобарбитал	-C2H5	-C2H5
Тиопентал	-C2H5	-CH(CH3)-C3H7
Винилбитал	-CH=CH2	-CH(CH3)-C3H7

Эффекты от применения различных барбитуратов совпадают, но они различаются по величине и продолжительности действия. Барбитураты классифицируются на следующие виды: ультракороткого и непродолжительного действия, средней продолжительности и длительного действия. Например, пентобарбитал и секобарбитал являются сильными, быстродейст-вующими препаратами (продолжительностью от двух до четырёх часов), амобарбитал — препарат средней продолжительности действия (от шести до восьми часов), и фенобарбитал — длительного действия (восемь — десять часов). Барбитураты оказывают дозозависимое угнетающее влияние на центральную нервную систему: от состояния лёгкой седации до комы. В настоящее время их применение ограничено: назначаются в качестве противосудорожных средств и средств для вводного наркоза. Ветеринарные врачи используют  пентобарбитал  как обезболивающее средство и средство для эвтаназии. В умеренных дозах барбитураты вызывают состояние эйфории, близкое к состоянию опьянения. По аналогии с алкоголем, барбитураты могут вызывать потерю координации, нетвердую походку и невнятную речь. Барбитураты нарушают концентрацию внимания, память и способность к обучению.